Jonat a 70-es évek végén határozta el, hogy meghatározza a riboszóma térszerkezetét, amiért akkor sokan kinevették, mert lehetetlen vállalkozásnak tűnt a több millió atomból álló komplexum szerkezetének ilyen pontosságú megfejtése - mondta el Nyitray.

Mivel a röntgenkrisztallográfia módszeréhez először kristályosítani kell a vizsgálandó anyagot, ezért olyan fehérjéket keresett a kutatónő, melyek nagy hőmérsékleten, extrém körülmények között is stabilak, így esett a választása a hőforrások és a Holt-tenger baktériumaira. A riboszóma komplexumát közel százféle fehérje és néhány RNS molekula építi fel, teljes molekulatömege 1-2 millió atomi tömegegység. 1980 környékén Jonatnak megvolt az első kristálya, majd további húsz évig tartott, mire a szerkezet nagyobbik részét sikerült leírnia.

2001-re végül Jonat és az őt követő Steitz és Ramakrishnan is elkészült a komplexum egy-egy felének meghatározásával, így a teljes atomi térszerkezetet közzétehették - emlékeztetett Nyitray László. Ramakrishnan egyébként annak a cambridge-i laboratóriumnak, az MRC-nak a vezetője, ahol 1957-ben az első fehérje térszerkezetét is meghatározták - tette hozzá.

Az elkészült kristályról diffrakciós kép készül, a detektáláshoz ma már olyan CCD-szenzort használnak, melyért részben az idei fizikai Nobel-díjat adták - folytatta a biokémikus. A digitálisan felvett szórási képből fejtik vissza ezután a háromdimenziós szerkezetet. A tudományos publikációkkal egy időben a szerzők fehérjeszerkezeti adatbázisokban (PDB) is közzéteszik a térszerkezetet.

A bakteriális riboszóma szerkezetének ismeretében új antibiotikumok tervezhetők, melyekkel a kórokozó fehérjeszintézisét megakadályozhatják, így az elpusztul. A ma használt antibiotikumok mintegy harmada fejti ki így a hatását, köztük a tetraciklin-típusú és a streptomicin-típusú szerek - magyarázta a felfedezés gyakorlati hasznát a tanszékvezető. A nagy gyógyszergyárak a térszerkezet ismeretében tervezik meg és szintetizálják a következő generációs antibiotikumokat.